トリプシノーゲン

定義-トリプシノーゲンとは何ですか？

トリプシノーゲンは不活性な前駆体、いわゆる プロ酵素、膵臓と呼ばれる膵臓で作られた酵素。残りの膵臓分泌物、いわゆる膵臓と一緒に、プロ酵素トリプシノーゲンは膵管を介して小腸の一部である十二指腸に放出されます。これは、酵素トリプシンへの活性化が起こる場所です。

この酵素は「加水分解酵素「分類された、つまり、個々のアミノ酸間の接続を分割することができます。このプロセスは、 小腸 代わりに、食物を通して摂取されたタンパク質をアミノ酸のより小さな断片に分解し、それがそれらを体内に吸収することを可能にします。

トリプシンへの活性化はどのように行われますか？

トリプシノーゲンのトリプシンへの活性化は、2つの異なる方法で起こります。どちらの方法でも、活性化は膵臓またはその管の領域ではなく、小腸の一部である十二指腸の領域でのみ発生します。

1. トリプシンの活性化の可能性の1つには、別の酵素が必要です。この酵素は、十二指腸の刷子縁、すなわち表層細胞で産生されます。それは呼ばれています エンテロペプチダーゼ または エンテロキナーゼ。酵素は 加水分解酵素 分類されます。これは、水分子を消費しながら、プロ酵素トリプシノーゲンにその構造を与える個々のアミノ酸の化合物を可逆的に切断できることを意味します。トリプシノーゲンがトリプシンに活性化されると、6つのアミノ酸の鎖、いわゆるヘキサペプチドが、水を消費しながらプロ酵素トリプシノーゲンから分離されます。これにより、以前に比べてアミノ酸鎖が短くなります。プロセスは呼び出されます 限られたタンパク質分解。 しかし、酵素は現在その活性型にあり、タンパク質を分解して消化できるようにするために、さらにアミノ酸鎖を分割することができます。
2. トリプシノーゲンをトリプシンに活性化する2番目の変異体は、すでに活性化されている酵素トリプシンによって表されます。トリプシンは、外来タンパク質をより小さなアミノ酸鎖に分割するだけでなく、トリプシノーゲンなどの体自身のプロ酵素をいくつかのアミノ酸だけ短縮することもできます。トリプシンは特にトリプシノーゲンの6番目のアミノ酸の後で分裂するのが好きです。これは、ヘキサペプチドが分離され、トリプシノーゲンがその活性型であるトリプシンに変換されることを意味します。トリプシノーゲンに加えて、活性トリプシンは消化に重要な他の3つの酵素をそれらの活性型に変換することができます。最初は明らかではない2つの要因も、アクティベーションにとって重要です。一方では、トリプシンの効果は、7〜8のわずかに塩基性のpH値で特に良好です。これは、トリプシノーゲンがますます活性化されることを意味します。一方、トリプシノーゲンはトリプシン阻害剤とともに膵臓に放出されます。これにより、膵臓内での早期の活性化が防止され、十二指腸でのみ分解されます。

トリプシノーゲンはどこで作られていますか？

プロ酵素トリプシノーゲンは、膵臓で大まかに処方されます。これは嘘です 胃の左側の上腹部を横切って。膵臓はまだ2つの部分に分けることができます：

• ザ・ 内分泌部分 のようなホルモンを生成します インスリン 体内で機能する糖バランスの調節のために。
• ザ・ 外分泌部分膵臓の大部分を構成する、は、プロ酵素である膵臓を生成します トリプシノーゲン 含まれ、消化に重要な役割を果たしています。

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通常の値は何ですか？

トリプシノーゲンは通常、膵臓の管を介して小腸に直接渡されるため、通常、血液中にトリプシノーゲンは存在しません。これは、正常値がゼロに近いことを意味します。

トリプシノーゲンが血液中に検出された場合、その所見はいずれにせよ病理学的プロセスを物語っています。ここでは、例えば、急性のものが来る 膵炎 と 嚢胞性線維症 問題の。トリプシンは新生児スクリーニングの一部としてテストされます。

トリプシノーゲンは嚢胞性線維症と何の関係がありますか？

嚢胞性線維症とも呼ばれる嚢胞性線維症では、ゲノムの変異により腺からの分泌物の組成が変化し、腸などの体の表面に分泌物が放出されます。分泌物の粘性が大幅に高まります。つまり、分泌物の放出が遅くなります。

これは、膵臓の場合に特に重要です。膵臓の通路での滞留時間が長いため、分泌物は臓器内での効果が増加します。トリプシノーゲンもトリプシンに対してますます活性化されるため、自分の体の消化が起こり、急性膵炎を引き起こす可能性があります。

このトピックの詳細については、次を参照してください。 嚢胞性線維症

トリプシンとは何ですか？

トリプシンは、不活性な前駆体であるプロ酵素トリプシノーゲンから生じる酵素であり、タンパク質の消化に重要な役割を果たします。プロ酵素トリプシノーゲンは、膵臓の外分泌部分に由来します。このプロ酵素は2つの異なる方法で活性化されます。一方では、6つのアミノ酸からなるアミノ酸鎖が酵素エンテロペプチダーゼの助けを借りて分割されます。一方、トリプシンはそれ自体を活性化することができます。ここでも、6個のアミノ酸からなるアミノ酸鎖が分かれています。活性トリプシンは3つのプロ酵素も行うことができます プロカルボキシペプチダーゼ, プロアミノペプチダーゼ そして キモトリプシノーゲン アミノ酸鎖を切断することにより、3つの活性酵素に変換します。これらの3つの酵素はタンパク質の消化にも関与しています。

トリプシンは、次のカテゴリの酵素として分類されます 加水分解酵素 分類されます。これは、水を消費することにより、アミノ酸間の接続を可逆的に分割できることを意味します。アミノ酸鎖を分割する能力は、pH値が7〜8のわずかに塩基性の膵臓で最大に達します。この特性は消化過程に不可欠です。

トリプシンは、口の唾液中の酵素に続いて、タンパク質の切断の2番目のステップです。この酵素は、タンパク質のアミノ酸鎖を外側から切断するのではなく、鎖全体をいくつかの小さな断片に分割します。その後、他の酵素によって短縮され、腸粘膜から体内に吸収されます。

詳細については、こちらをご覧ください：トリプシン

トリプシン欠乏症はどうなりますか？

トリプシンが不足すると、タンパク質の消化が妨げられます。以下では、体内に吸収されるアミノ酸が少なくなります。一部のアミノ酸は、既存のアミノ酸の修飾や独自の合成では生成できないため、人体に不可欠なものであるため、しばらくすると欠乏症状が発生し、治療せずに放置すると深刻な結果を招く可能性があります。

さらに、筋肉内のタンパク質など、体のアミノ酸貯蔵が使用される可能性があり、それが体重減少と回復力の低下につながります。

アルファ1アンチトリプシン欠乏症

アルファ1アンチトリプシン欠乏症は、多くの場合、遺伝的欠陥によって引き起こされます。アルファ-1-アンチトリプシンは、他の酵素の機能を阻害する酵素です。阻害される酵素は通常、タンパク質を分解する役割を果たし、その結果、タンパク質の機能が失われます。したがって、アルファ-1-アンチトリプシンは次のように使用することもできます プロテイナーゼ阻害剤 指定されています。

α-1アンチトリプシンによって阻害される酵素は、主に炎症過程で発生し、主に キモトリプシン、トリプシン、プラスミン、エラスターゼ そして トロンビン.

ここでは、エラスターゼの阻害が特に重要です。原則として、エラスターゼは主に肺に見られるエラスチンを分解します。エラスチンは、肺の弾力性に大きく関与する構造タンパク質です。アルファ-1-アンチトリプシンなどのエラスターゼ阻害剤が不足している場合、これは肺のエラスターゼの活性の増加につながる可能性があります。ここでは、体の他の場所と同様に、エラスターゼはタンパク質を分解しますが、これは肺の体自身の組織に影響を与えます。これは肺組織に大きな損傷をもたらし、必然的に肺機能を制限します。それから発生する症状は次のとおりです 咳、息切れ、気道の狭窄。 さらに、主にエラスターゼの産生に関与する肝臓は、肝臓の値の上昇を示し、胆汁のうっ血によってさらに損傷を受ける可能性があります。

詳細については、こちらをご覧ください。 アルファ1アンチトリプシン欠乏症

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